\documentclass[12pt,twoside]{article}
\usepackage[latin1]{inputenc}
\usepackage{ngerman} %deutsch neue rechtschreibung
\usepackage[papersize={148.5mm,105mm},hdivide={7mm,*,7mm},vdivide={7mm,*,7mm}]{geometry} % a6 seitenränder
\usepackage{graphicx}           % um Grafiken einzubinden
%\usepackage{textcomp}           % z.b. für gradzeichen
%\usepackage{graphics}           % um Grafiken einzubinden
%\usepackage{graphicx}           % um Grafiken einzubinden
\usepackage{m-pictex}           % für chemie
\usepackage{m-ch-en}            % für chemie

%\usepackage[pdftex]{hyperref}   % pdflinks

%\markright{UWIS, Testprüfung 1, \glqq{}Lösung\grqq{}}
%\pagestyle{myheadings}

\setlength{\parindent}{0pt} %kein einzug links nach einem abschnitt

% Kopfzeile zeile
\markboth{Antwort}{Frage}
\setlength{\headsep}{12pt}
\setlength{\headheight}{15mm}
\pagestyle{myheadings}

\setcounter{secnumdepth}{0} %keine titelnummerierung

\begin{document}

\begin{flushleft}

\huge{}
Biochemie

Hinweise zu den Kärtchen

\normalsize{}\newpage
Die Kärtchen wurden für die Prüfung nach dem WS 2004/2005 geschrieben.

Erstellt von: Thomas Kuster (3. Semester, D-UWIS)

Verfügbar via: http://fam-kuster.ch %\hyperref{http://fam-kuster.ch}{}{}{http://fam-kuster.ch}
\newpage

%Frage
Welche Kräfte und welche Teile der peptid-artig gebundenen Aminosäuren sind für das Zustandekommen einer Protein-Sekundärstruktur verantwortlich?
\newpage
%Antwort
Die Ausbildung von Sekundärstrukturen geht von den Atomen aus, die an der Peptidbindung direkt beteiligt sind und kommt einzig durch H-Brücken zwischen Carbonyl-O und H-N der Peptidbindungen zustande.
\newpage

%Frage
Ein Gemisch von Proteinen wird über eine Sepharose-Säule gelchromatographiert (Fraktionierbereich 10000 bis 500000 MW).

In welcher Reihenfolge erscheinen die Proteine im Eluat, wenn das Gemisch aus Myoglobin [17000], Myosin [200000], Serumalbumin [68000] und Bacitracin [8000] besteht?
\newpage
%Antwort
Myosin, Serumalbumin, Myoglobin, Bacitracin, wobei die beiden letzten vermutlich nicht mehr getrennt erscheinen sondern im Totalvolumen laufen.
\newpage

%Frage
Wie gross ist das Molekulargewicht (die Molekülmasse) eines unbekannten Proteins, wenn es in einem SDS-PAGE einen Rf Wert von 0.5 hat, während die Rf Werte der folgenden Eichproteine Werte annnehmen von:
 
Spektrin (240000 MW, Rf 0.15), Bande 3 (MW 95000, Rf 0.36), Aktin (41000 MW, Rf 0.82).
\newpage
%Antwort
77 kDa
\newpage

%Frage
Ein Laborant beschickt eine DEAE Säule bei 400 mM NaCl in einem Puffer bei pH 8,0 mit einem Proteingemisch und wundert sich, dass die aufgetragenen Proteine nicht gebunden wurden sondern zusammen mit dem Auftragspuffer eluierten. Was hat er falsch gemacht?
\newpage
%Antwort
Er hat einen Puffer mit zu hoher Ionenstärke verwendet.
\newpage

%Frage
Wodurch ist die Tertiärstruktur eines Proteins bedingt und wie kommt diese zustande (welche Kräfte spielen dabei eine Rolle)?
\newpage
%Antwort
Die Tertiaerstruktur kommt durch die räumliche Anordnung der bereits ausgebildeten Sekundärstrukturen zustande und wird für globuläre wasserlösliche Proteine zusammengehalten durch:
 
hydrophobe Kräfte, SS Brücken, Salzbrücken, und allenfalls H-Brücken zwischen Seitenketten.
\newpage

%Frage
Was versteht man unter einer Proteindomäne?
\newpage
%Antwort
Ein aus 50 bis 200 Aminosäurereste aufgebauter Teilbereich eines Proteins mit einer charakteristischen Tertiärstruktur. Die räumliche Anordnung der Sekundärstrukturen und somit die Tertiärstruktur bleibt in zwei Domänen gleicherr Zuordnung aber mit diversen Mutationen erhalten, weil strukturrelevante Aminosäurereste erhalten bleiben.
\newpage

%Frage
Was versteht man unter einer posttranslationellen Protein-Modifikation?
\newpage
%Antwort
Die Einführung einer protein-fremden Verbindung an polare Aminosäurereste, wie z.\,B. Phosphatgruppen, Zucker, etc. Die Modifikation erfolgt posttranslationell entweder im ER (N-Glykosylierung) oder im Golgi Apparat (O-Glykosylierung) oder erst im Zytosol (Phosphorylierung).
\newpage

%Frage
Welche Sätze sind falsch:
\begin{enumerate}
\item Ein Enzym nimmt an der Reaktion teil.
\item Ein Enzym setzt die Änderung der freien Energie herab.
\item Ein Enzym verändert die Lage des chemischen Gleichgewichts nicht.
\item Ein Enzym beschleunigt die Hinreaktion, nicht aber die Rückreaktion.
\item Ein Enzym setzt die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion herab.
\end{enumerate}
\newpage
%Antwort
\begin{enumerate}
\item Richtig: Ein Enzym nimmt an der Reaktion teil.
\item Falsch: Ein Enzym setzt die Änderung der freien Energie herab.
\item Richtig: Ein Enzym verändert die Lage des chemischen Gleichgewichts nicht.
\item Falsch: Ein Enzym beschleunigt die Hinreaktion, nicht aber die Rückreaktion.
\item Richtig: Ein Enzym setzt die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion herab.
\end{enumerate}
\newpage

%Frage
Welche kinetischen Eigenschaften weisen auf das Vorhandensein einer enzymatischen Katalyse hin?
\newpage
%Antwort
die Sättigungskinetik
\newpage

%Frage
Wann spricht man von einer Säure/Base Katalyse?
\newpage
%Antwort
Wenn an einer enzymatischen Katalyse sowohl saure als auch basische Gruppen gleichzeitig an der Katalyse beteiligt sind.
\newpage

%Frage
Weshalb sollte das NADH/NAD$^+$ Paar als Kosubstrat und nicht als Koenzym bezeichnet werden?
\newpage
%Antwort
Weil NAD$^+$/NADH in stöchiometrischen Mengen teilnehmen und verändert aus der Reaktion hervorgehen.
\newpage

%Frage
Berechnen Sie die Anfangsgeschwindigkeit der Laktatbildung für folgende Bedingungen:
$$
\chemical{Pyruvat} \chemical{PLUS} \chemical{NADH} \chemical{PLUS} \chemical{H^+} \chemical{EQUILIBRIUM} \chemical{Laktat} \chemical{PLUS} \chemical{NAD^+}
$$
Pyruvat und NADH liegen im Überschuss vor. Eine bestimmte Menge Enzym wurde beigegeben. Innerhalb einer Minute änderte sich die Absorption (OD=optische Dichte= Extinktion) bei 340nm um 1.5 (Extinktionskoeffizient für NADH $=62300 L \cdot mol^{-1} \cdot cm^{-1}$).
\newpage
%Antwort
$$
24.1 \frac{\mu\mbox{mol}}{\mbox{min}}
$$
\newpage

%Frage
Bestimmen Sie aus den gegebenen Daten zu einer enzymatischen Reaktion den K$_{\mbox{M}}$ Wert für die nicht gehemmte und die gehemmte Reaktion und ermitteln Sie die Art der Hemmung in Gegenwart des Inhibitors:

\begin{tabular}[h]{llllll}
Substratkonzentration (mM) & 2 & 3 & 4 & 10 & 15\\
Produktbildung $\mu$g Produkt/h, & & & & &\\
ohne Inhibitor & 139 & 179 & 213 & 313 & 370\\
mit mit Inhibitor & 88 & 121 & 149 & 257 & 313
\end{tabular}

\newpage
%Antwort
K$_{\mbox{M}}$ = ungefähr 5.2mM, Hemmung kompetitiv
\newpage

%Frage
Folgende Gleichung beschreibt Bildung und Zerfall eines Enzymsubstratkomplexes für den Fall, dass sich die Konzentration von ES über die Zeit nicht ändert. Welcher Term wird zu Null, wenn man eine Anfangsgeschwindigkeit misst?
$$
[E] \cdot [S] \cdot k_{1} + [E] \cdot [P] \cdot k_{-2} = [ES] \cdot (k_{-1} + k_{2} )
$$
\newpage
%Antwort
$$
[E] \cdot [P] \cdot k_{-2}
$$
\newpage

%Frage
Weshalb ist der Ordinatenschnittpunkt in der Lineweaver-Burk Darstellung für eine ungehemmte und kompetitiv gehemmte Reaktion derselbe?
\newpage
%Antwort
Weil V$_{\mbox{max}}$ unverändert bleibt.
\newpage

%Frage
Welche strukturellen Eigenschaften von Proteinen stellen eine Vorausssetzung für das Auftreten von Allosterie dar?
\newpage
%Antwort
Das Protein muss eine Quartärstruktur haben, d.\,h. aus mehr als einer Untereinheit bestehen.
\newpage

%Frage
Wie kann aus einem Proenzym ein Enzym entstehen?
\newpage
%Antwort
Durch limitierte Proteolyse. Die damit verbundenen konformellen Änderung bringen die an der aktiven Stelle beteiligten Aminsäurreste erst eigentlich in eine katalytisch aktive Anordnung (Abstand).
\newpage

%Frage
Substrate binden oft nicht in thermodynamisch stabilstem Zustand an ein Enzym. Welche Komponente bindet thermodynamisch stabiler als das Substrat?
\newpage
%Antwort
Das Substrat im Übergangszustand
\newpage

%Frage
Geben Sie ein Beispiel für einen Enzymmechanismus während welchem sich ein kovalenter Enzym-Substrat Komplex ausbildet. Welcher Aminosäurerest des Enzyms geht eine kovalente Bindung mit dem Substrat ein?
\newpage
%Antwort
Serinproteasen, Serin.
\newpage

%Frage
Bei der kovalenten Modifikation (z.\,B. Phosphorylierung eines Enzyms) werden mehrere, hintereinander geschaltete Kinasen aktiviert? Worin liegt die Bedeutung dieser stufenweisen Form der Aktivierung?
\newpage
%Antwort
Auf jeder Stufe wird ein Enzym aktiviert, das nicht nur ein sondern vielleicht 100 bis 1000 Produkte entstehen lässt = Verstärkung.
\newpage

%Frage
Was sind Isozyme?
\newpage
%Antwort
Isozyme sind Enzyme gleicher Spezifität aber unterschiedlicher katalytischer Eigenschaften (K$_{\mbox{M}}$, V$_{\mbox{max}}$).
\newpage

%Frage
Glykophorin ist ein integrales Membranprotein der Erythrozyten, das stark glykosyliert ist (Name: Glyco-phor). Werden Membranen von Erythrozyten mit Chloroform und Methanol extrahiert (Lipidextraktion), verbleiben die Glykophorine praktisch als einzige Proteine in der Wasserphase. Die meisten andern integralen und ebenso die peripheren Proteine fallen aus und verbleiben in der Interphase. Wie könnte man dies erklären?
\newpage
%Antwort
Da Glykophorin 15 einfach verzweigte Kohlehydratreste mit je einer endständigen, negativ geladenen Sialinsäure trägt, die dem Protein eine hohe Wasserlöslichkeit verleihen, bleibt es in der Wasserphase. Die anderen, mehrheitlich hydrophoben oder globulären Proteine kehren ihre hydrophoben Reste nach aussen im Kontakt mit organischen Loesungsmitteln und bilden beim Schütteln mit Wasser makroskopische Aggregate.
\newpage

%Frage
Welche Lipide sind anteilmässig am häufigsten in biologischen Membranen zu finden?

Zeichne ihre chemische Strukturformel!
\newpage
%Antwort
Pohospholipide, insbesondere Glycerophospholipide bestehend aus Glycerin, das an 2 OH mit Fettsäuren verestert ist und an einem mit einem Phosphorssäurerest, der seinerseits in den meisten Fällen mit einer weiteren, OH tragenden Gruppe (Cholin, Serin etc.), verestert ist.
\newpage

%Frage
Welche Eigenschaften sind charakteristisch für ein peripheres Membranprotein?
\newpage
%Antwort
Seine Wasserlöslichkeit
\newpage

%Frage
Periphere Membranproteine bilden in vielen Zellen ein Zytoskelett aus. Worin liegt seine Bedeutung?
\newpage
%Antwort
Verantwortlich für die Form einer Zelle, mitbeteiligt an deren Beweglichkeit (sofern die Zelle beweglich ist). Verankern Integrale Membranproteine, verhindern so das beliebige Umherwandern bestimmter integraler Membranproteine.
\newpage

%Frage
Von welchen Faktoren ist die laterale Beweglichkeit eines integralen Membranproteins abhängig?
\newpage
%Antwort
\begin{itemize}
\item von der Grösse desjenigen Teils des integralen Membranproteins, der in der Membran selber lokalisiert ist
\item von der Viskosität der Lipiddoppelschicht (und somit von der Temperatur abhängig)
\item die laterale Beweglichkeit ist nur dann gegeben, wenn das integrale Membranprotein nicht mit dem Zytoskelett verankert ist.
\end{itemize}
\newpage

%Frage
Welche Bedeutung kommt der Kompartimentierung der Zelle zu?
\newpage
%Antwort
Kompartimentierung erlaubt die Aufrechterhaltung von Konzentrationsgradienten (Speicher) was sowohl chemisch wie energetisch von Bedeutung ist. Sie erlaubt, dass in einer Zelle sowohl ana- wie kata-bolische Prozesse ablaufen und diese getrennt reguliert werden können.
\newpage

%Frage
Die Phospholipide sind asymmetrisch in der Lipiddoppelschicht angeordnet. Wie?
 
Welche Kräfte und welches Enzym sind für die Aufrechterhaltung der Asymmetrie verantwortlich?
\newpage
%Antwort
Die negativ geladenen sind auf der zytoplasmatischen Seite (Serin, teils Phosphatidylethanolamin). Mit einer Halbwertszeit von 1-2 Wochen können selbst Phospholipide mit einer polaren Kopfgruppe flippen und auf die exopolasmatische Seite wechseln. Plasmamembranen besitzen ATP-abhängige Enzyme, welche die negativ geladeen Phospholipide vond der exo- zur zytoplasmatischen Seite zurückbefördern (Aminophospholipid Translokase). Zellen die Apoptose eingehen haben infolge Energieverarmung vermehrt PS auf der Oberfläche. Für Zellen in Kontakt mit Blut ist exoplasmatisches PS gefährlich, es löst Blutgerinnung aus.
\newpage

%Frage
Viele biologischen Membranen bestehen zur Hälfte aus Proteinen und zur Hälfte aus Lipiden. Wie gross ist das molare Verhältnis und damit das zahlenmässige Verhältnis an Proteinen zu Lipiden (Annahme: durchschnittliche Molekülmasse von Lipiden = 800, von Proteinen = 50,000).
\newpage
%Antwort
$$
\frac{50000}{800} = 62.5
$$
\newpage

%Frage
Man stellt Liposomen aus einem Gemisch von normalen Phospholipiden und von farbig fluoreszierenden Phospholipiden her. Dabei werden einerseits Liposomen mit grün und andererseits solche mit rot fluoreszierenden Phospholipiden hergestellt. Die beiden verschieden farbigen Liposomen werden künstlich zur Fusion gebracht. Wie verhalten sich die fluoreszierenden Molekülen nach der Fusion?
\newpage
%Antwort
Sie unterliegen der lateralen Beweglichkeit in der Lipiddoppelschicht und verteilen sich schliesslich gleichmässig über die gesamte Membran des Fusionsprodukts.
\newpage

%Frage
Weshalb sind biologische Membranen unstabil in organischen Lösungsmitteln?
\newpage
%Antwort
weil die Proteinstruktur abhängig ist von umgebendem Wasser. Fehlt dieses, klappen
hydrophobe Reste nach aussen.
\newpage

%Frage
Membranproteine werden aufgrund ihrer Extrahierbarkeit operationell eingeteilt. Ordnen Sie die folgenden Proteine einer der operationell definierten Gruppen von Membranproteinen zu:
\begin{enumerate}
\item Protein A lässt sich aus offenen Membranen durch Lösungen tiefer Ionenstärke zu 90\% extrtahieren.
\item Protein B ist nach Behandlung der Zelle mit einer Phospholipase C oder D ( spalten               Phospholipide vor, bzw. nach der Phosphatgruppe) durch Waschen mit einer isotonen Salzlösung von intakten Zellen ablösbar.
\item Die Kohlenhydratseitenketten des Proteins C lassen sich an intakten Zellen chemisch modifiziern. Trotzdem lässt sich Protein C nicht durch Triton X-100 extrahieren. Zu welcher Gruppe gehört das Protein? Welche zusätzlichen Eigenschaften hat Protein C?
\end{enumerate}
\newpage
%Antwort
\begin{enumerate}
\item Zytoskelettäres Protein
\item GPI-verankertes Protein
\item Es handelt sich um ein integrals Glykoprotein. Es muss zusätzlich mit dem Zytoskelett verankert sein.
\end{enumerate}
\newpage

%Frage
Was versteht man unter einem sekundär aktiven Membrantransportsystem?
\newpage
%Antwort
Eines, das den von einem direkt aktiven Transportsytem aufgebauten Gradienten nutzt. Z.\,B. Natrium-abhaängige Glucose Aufnahme in die Darmepithelzelle.
\newpage

%Frage
Welche Eigenschaften hat der Glucosetransporter menschlicher Erythrozyten?
\newpage
%Antwort
Es handelt sich um eine erleichterte Permeation (diffusions-kontrolliert bis zum Konzentrationsausgleich). Genügend, weil intrazelluläre Glucose unmittelbar chemisch verändert wird.
\newpage

%Frage
Was versteht man unter einer isopyknischen Zentrifugation?
\newpage
%Antwort
eine Zentrifugation in einem Dichtegradienten, in welchem das Partikel solange wandert bis es den Ort der gleichen Dichte erreicht hat.
\newpage

%Frage
Welche Formveränderungen erfahren Erythrozyten, wenn die Wechselwirkung zwischen Ankyrin und Bande 3 infolge einer Mutation gestört ist?
\newpage
%Antwort
Sie schnüren Vesikel ab (Lipidmembran ohne Zytoskelett) und werden, da sie so Oberfläche verlieren, zu Sphärozyten (Kugelzellen).
\newpage

%Frage
In welcher Konformation liegen die Fettsäurereste eines Phospholipids vor, wenn Phospholipidmembranen bei Temperaturen weit unter dem Transitionspunkt des Lipids gehalten werden?
\newpage
%Antwort
(in all trans?) Alle in trans 
\newpage

%Frage
Ein transmembranäres Protein mit dem N-Terminus auf der zytoplasmatischen Seite der Plasmamembran hat folgende Eigenschaften:
\begin{tabular}[h]{cccccccc}
& 21 & 42 & 73 & 91 & 111 & 130 &\\
N & \multicolumn{6}{c}{---------------------------------------------------------------------------} & C\\
& \multicolumn{2}{c}{Hydrophobe Reste} & \multicolumn{2}{c}{jede 3.-4. Asre.} & \multicolumn{2}{c}{jede 3.-4. Asre.} &\\
& & & \multicolumn{2}{c}{polar} & \multicolumn{2}{c}{polar} &\\
& & & \multicolumn{2}{c}{Rest hydrophob} & \multicolumn{2}{c}{Rest hydrophob} &
\end{tabular}

Wie ist das Protein in der Membran angeordnet?
\newpage
%Antwort
Wenn alle erwähnten Bereiche alpha Helices ausbilden wäre es möglich, dass die zweite und dritte Helices, dort wo sie polar sind, einander berühren und die hydrophoben Teile gegen die Lipide gekehrt oder mit der ersten Helix vergesellschaftet sind.
\newpage

%Frage
\tiny{}
Die Analyse des Elektronentransports in einem Gram-negativen Bekterium zeigte, dass fünf Elektronentransportkomponenten an der Elektronentransportkette beteiligt sind. Die Standard-Reduktions-Potentiale dieser Komponenten sind wie folgt:

\begin{tabular}[h]{llll}
oxidierte Form & reduzierte Form & $n$ & $E{^{0}}'$ (V)\\
(Oxidationsmittel) & (Reduktionsmittel) & &\\
Flavoprotein b (ox) & Flaoprotein b (red) & 2 & -0.22\\
\chemical{NAD^+} & \chemical{NADH} \chemical{PLUS} \chemical{H^+} & 2 & -0.32\\
Cytochrom c (+3) & Cytochrom c (+2) & 1 & +0.22\\
Ferroprotein (ox) & Ferroprotein (red) & 2 & +0.62\\
Cytochrom a (ox) & Cytochrom a (red) & 1 & +0.35
\end{tabular}

$E{^{0}}'$ ist das Standrad-Reduktionspotential bei pH 7.0 und $n$ die Anzahl der übertragenen Elektronen.

\begin{enumerate}
\item Bestimme Sie die Sequenz der Elektronentransportkomponenten in dieser Elektronentransportkette.
\item Wieviele Moleküle ATP können unter Standardbedingungen höchstens gebildet werden, wenn ein Elektronenpaar die Elektronentransportkette druchläuft?
\item Wäre Nitrat oer Sauerstoff der bessere terminale Elektronenakzeptor für iese Elektronentransportkette? Erklären Sie Ihre Antwort?
\item Nehmen Sie an, dass das Bakterium mit Glucose als Substart in einem aeroben Sediment gut wachsen kann. Mit der Zeit geht der Sauerstoff zu Neige, jedoch ist im Sediment Nitrat im Überschuss vorhanden. Kann das Bakterium mit der oben beschriebenen Elektronentransportkette unter denitrifizierenden Bedingungen weiter wachsen? Erklären Sie Ihre Antwort?
\end{enumerate}

Hilfsgrössen:

F = 96.5 kJ mol$^{-1}$ V$^{-1}$

$\Delta G^{0'}$ für die Bildung von ATP: 30.5 kJ mol$^{-1}$

\chemical{NO_3^-} \chemical{PLUS} \chemical{2H^+} \chemical{PLUS} \chemical{2 e^-} \chemical{GIVES} \chemical{NO_2^-} \chemical{PLUS} \chemical{H_2O} \qquad $E{^{0}}' = 0.42$V

\chemical{0.5 O_2} \chemical{PLUS} \chemical{2H^+} \chemical{2e^-} \chemical{GIVES} \chemical{H_2O} \qquad $E{^{0}}' = 0.82$V
\normalsize{}
\newpage
%Antwort
\tiny{}
\begin{enumerate}
\item Sequenz der Elektronentransportkomponenten:

\begin{tabular}[h]{lll}
\chemical{NAD^+} & \chemical{NADH} \chemical{PLUS} \chemical{H^+} & -0.32\,V\\
Flavoprotein b (ox) & Flavoprotein b (red) & -0.22\,V\\
Cytochrom c (+3) & Cytochrom c (+2) & +0.22\,V\\
Cytochrom a (ox) & Cytochrom a (red) & +0.35\,V\\
Ferroprotein (ox) & Ferroprotein (red) & +0.62\,V\\
\end{tabular}

\item $\Delta G{^{0}}' = -F n \Delta E{^{0}}'$ In dieser Elektronentransportkette werden die Elektronen von \chemical{NADH} auf Ferroprotein, dem terminalen Akzeptor der Kette übertragen. Die Redoxreaktion lautet deshalb:

\chemical{NADH} \chemical{PLUS} \chemical{H^+} \chemical{PLUS} \chemical{Ferroprotein (ox)} \chemical{GIVES} \chemical{Ferroprotein (red)} \chemical{PLUS} \chemical{NAD^+}

$\Delta E{^{0}}' = E{^{0}}'(\mbox{Ferroprotein ox/red}) - E{^{0}}'(\mbox{\chemical{NAD^+}/\chemical{NADH}}) = 0.94$V

$\Delta G{^{0}}' = -183.4$kJ mol$^{-1}$ mit $n = 2$ als können 6 ATP gebildet werden.

\item Sauerstoff wäre der bessere terminale Elektronenakzeptor, da bei dieser Reaktion mehr Energie frei wird als mit Nitrat als terminaler Akzeptor (siehe auch 4).

\item Nein, das Bakterium kann unter denitrifizierenden Bedingungen unter den beschriebenen Umständen nicht weiter wachsen, da der Übergang von +0.62\,V zu +0.42\,V unter Standardbedingungen nicht möglich ist, d.\,h. es müsste Energie hineingesteck werden um Elektronen auf Nitart zu übertragen.
\end{enumerate}
\normalsize{}

\end{flushleft}

\end{document}

